SCREENING OF RIBOFLAVIN KINASE ACTIVITY IN MICROORGANISMS

I. S. Bilinska, L. R. Fayura, I. O. Mukalov, V. E. Kashchenko


DOI: http://dx.doi.org/10.30970/sbi.0302.045

Abstract


The riboflavin kinase activity was measured in different species of bacteria, yeasts and molds. The activity of enzyme in eucaryotic microorganisms was mainly higher comparing to procaryotes. It was shown that bacterial and yeasts riboflavin kinases of investigated strain besides riboflavin can utilize its reduced form – 1,5 dihydroriboflavin as a substrate. Quantum chemical calculation of three-dimentional model of structure of oxidized and reduced form of riboflavin showed substantial differences in their configuration. No correlation between the activity of riboflavin kinase and dihydroriboflavin kinase in obligate aerobes and microaerophiles was observed.


Keywords


riboflavin kinase, dihydroriboflavin kinase, bacteia, yeasts, molds

References


1. Бреслер Е.Г., Перумов Д.А., Глазунов Е.А. и др. Исследование оперона биосинтеза рибофлавина у Bacillus subtilis. ХП. Определение содержания АТФ:рибофлавин-5′-фосфотрансферазы и рибофлавинсинтетазы в клетках с различным генотипом. Генетика, 1977; 13 (5): 880-887.

2. Гаузе Г.Ф., Преображенская Т.П., Свешникова М.А. и др. Определитель актиномицетов. Москва: Наука, 1983. 248 с.

3. Глазер В.М., Каменева С.В., Митронова Т.Н. Большой практикум по генетике микроорганизмов. Москва: МГУ, 1985. 92 с.

4. Кащенко В.Е., Преображенская Е.Н., Шавловский Г.М. Способ получения флавинмононуклеотида и его аналогов. АС СССР № 1531494, 1989.

5. Кащенко В.Е., Фаюра Л.Р., Сибирный А.А. Обнаружение у дрожжей Pichia guilliermondii термостабильной рибофлавинкиназы и исследование её свойств. Биохимия, 1996; 61 (9): 1586-1595.

6. Кащенко В.Е., Шавловский Г.М. Очистка и свойства рибофлавинкиназы дрожжей Pichia guilliermondii. Биохимия, 1976; 41(2): 376-383.

7. Колтун Л.В., Шавловский Г.М., Кащенко В.Е., Трач В.М. Изменение активности некоторых ферментов флавиногенеза в процессе культивирования гриба Eremothecium ashbyii. Микробиология, 1984; 53 (1): 43-47.

8. Кучерас Р.В., Билинская И.С., Гирна О.В. Биогенетические взаимосвязи между флавинами и витамином В12 у Achromobacter cobalamini. Микробиолог. журнал, 1988; 50 (3): 46-49.

9. Кучерас Р.В., Гебгардт А.Г. Влияние аминокислот на кобамидсинтетическую активность Propionibacterium shermanii. Приклад. биохимия и микробиология, 1972; 8 (3): 341-346.

10. Сибірний А.А., Федорович Д.В., Борецький Ю.Р., Вороновський А.Я. Мікробний синтез флавінів. Київ: Наукова думка, 2006. 191 с.

11. Соловьева И.М., Кренева Р.А., Полануер Б.М. и др. Субклонирование и биохимическая идентификация гена ribR у Bacillus subtilis. Генетика, 1998; 34 (6): 839-842.

12. Соловьева И.М., Тарасов К.В., Перумов Д.А. Основные характеристики монофункциональной флавокиназы Bacillus subtilis. Биохимия, 2003; 68 (2): 212-217.

13. Фаюра Л.Р. Множинні молекулярні форми рибофлавінкінази у дріжджів. Автореф. ... канд. дис. Львів, 1997. 23 с.

14. Фаюра Л.Р., Кащенко В. Є. Термостабільна рибофлавінкіназа у дріжджів Pichia guilliermondii. Укр. біохім. журнал, 1997; 69 (1): 21-25.

15. Шавловский Г.М., Жарова В.П., Щелекова И.Ф. и др. Флавиногенная активность природных штаммов дрожжей Pichia guilliermondii. Приклад. биохимия и микробиология, 1978; 14 (2): 184-189.

16. Шавловский Г.М., Кащенко В.Е. Определение рибофлавинкиназной активности дрожжей. Укр. биохим. журнал, 1975; 47 (4): 536-541.

17. Шавловский Г.М., Логвиненко Е.М., Струговщикова Л.П., Кащенко В.Е. Биосинтез флавинов и его регуляция у дрожжей Pichia guilliermondii. Укр. биохим. журнал, 1975; 47 (5): 649-660.

18. Brook A.J., Diykhuizen L., Harder W. Regulation of flavin biosynthesis in the methylotrophic yeast Hansenula polymorpha. Arch. Microbiol, 1986; 145 (1): 62-70.
https://doi.org/10.1007/BF00413028

19. Efimov I., Kuusk V., Zhang X., McIntire W.S. Proposed steady-state kinetic mechanism for Corynebacterium ammoniagenes. FAD-synthetase produced by Escherichia coli. Biochemistry, 1998; 37: 9716-9723.
https://doi.org/10.1021/bi972817j
PMid:9657684

20. Francisco J., Sandoval and Sanja Roje. An FMN Hydrolase is Fused to a Riboflavin Kinase Homolog in Plants. J. Biol. Chem, 2005; 280(46): 38337-38345.
https://doi.org/10.1074/jbc.M500350200
PMid:16183635

21. Kearney E.B., Englard S. The enzymatiс phosphorylation of riboflavin. J. Biol. Chem, 1951; 193(2): 821-834.

22. Kearney E.B., Goldenberg J., Lipsick J., Perl M. Flavokinase and FAD-synthetase from Bacillus subtilis for reduced flavins. J. Biol. Chem, 1979; 254 (19): 9551-9557.

23. Mack M., van Loon A.P., Hohmann H.P. Regulation of riboflavin biosynthesis in Bacillus subtilis is affected by the activity of the flavokinase/flavin adenine dinucleotide synthetase encoded by rib C. J. Bacteriol, 1998; 180: 950-955.

24. Manstein D.J., Pai E.F. Purification and characterіzation of FAD synthetase from Brevibacterium ammoniagenes. J. Biol. Chem, 1986; 261 (34): 16169-16173.

25. Mashhadi Z., Zhang H., Xu H., White R.H. Identefication and Characterization of an Archaeon-Specific Riboflavin Kinase. J. Bacteriol, 2008; 190 (7): 2615-2618.
https://doi.org/10.1128/JB.01900-07
PMid:18245297 PMCid:PMC2293203

26. Mayhew S.G., Wassink J.H. A continuous fruorometric assay for flavokinase. Properties of flavokinase from Peptostreptococcus elsdenii. Biochim. Biophys. Acta, 1977; 482 (2): 341-347.
https://doi.org/10.1016/0005-2744(77)90247-9

27. Muller F. Freе flavins: synthesis, chemical and physical propertiеs. Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes / Ed. by F. Muller. CRC Press Boca Raton. 1991. Vol. 1: 1-71.
https://doi.org/10.1201/9781351070577-1

28. Nakagawa S., Igarashi A., Ohta T. et al. Nucleotide sequence of the FAD synthetase gene from Corynebacterium ammoniagenes and its expression in Escherichia coli. Biosci. Biotechnol. and Biochem, 1995; 59: 694-702.
https://doi.org/10.1271/bbb.59.694
PMid:7772835

29. Nakano H., McCormick P. Stereospecificity of the metal-ATP complex in flavokinase from rat small intestine. J. Biol. Chem., 1991; 266: 22125-22128.

30. Nielsen P., Rauschenbach P., Bacher A. Phosphates of riboflavin and riboflavin analogs: a reinvestigation high-performanse liquid chromatography. Anal. Biochem, 1983; 130 (2): 359-369.
https://doi.org/10.1016/0003-2697(83)90600-0

31. Oya N. Riboflavin kinase. Flavinadenine dinucleotide pyrophosphorylase. Subcellular distributions of riboflavin kinase and FAD pyrophosphorylase in Escherichia coli. Vitamins, 1968; 38 (1): 50-54.

32. Santos M.A., Jimenez A. Revuelta Jose L. Molecular Characterization of FMN 1, the Structural Gene for the monofunctional Flavokinase of Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem, 2000; 275 (37): 28618-18624.
https://doi.org/10.1074/jbc.M004621200
PMid:10887197

33. Shimizu S., Ishida M.,Kato N. et al. Derepression of FAD pyrophosphorylase and flavin changes during growth of Kloeckera sp. N 2201 on methanol. Agric.-Biol. Chem, 1977; 41 (11): 2215-2220.
https://doi.org/10.1080/00021369.1977.10862838

34. Snoswell A.M. Flavokinase of Lactobacillus arabinosus 175. Austral. J. Exp. Biol. and Med. Sci, 1957; 35 (5): 427-436.
https://doi.org/10.1038/icb.1957.45
PMid:13499166

35. Solovieva J.M., Kreneva R.A., Lopes L.E., Perumov P.A. The riboflavin kinase encoding gene rib R of Bacillus subtilis is a part of a 10 kb operon, which is negatively regulated by the yrz C gene product. FEMS Microbiol. Lett, 2005; 243: 51-58.
https://doi.org/10.1016/j.femsle.2004.11.038
PMid:15668000

36. Enzyme nomenclature database. http://www.expasy. ch/enzyme/


Refbacks

  • There are currently no refbacks.


Copyright (c) 2009 Studia biologica

Creative Commons License
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.