USE OF HILL EQUATION FOR KINETIC ANALYSIS OF Ca2+-TRANSPORTING SYSTEMS OF CHIRONOMUS PLUMOSUS LARVAE SECRETORY CELLS

V. V. Manko


DOI: http://dx.doi.org/10.30970/sbi.0101.004

Abstract


Hill equation was used for kinetic analysis of functioning plasma membrane Ca2+-transporting systems in salivary gland’s secretory cells of Chironomus plumosus larvae. For the calculation of Hill equation parameters, modified Eadie-Hofstee plot was used. Hill equation was applied for description of Na+-Ca2+ exchange trans-membrane current dependence on appropriate ligand concentration. However, when the value of Hill coefficient n > 1 for Na+-Ca2+ exchange, inward current dependence on [Ca2+]e was found. It testifies to exchanger allosteric regulation by cytosolic Ca2+ but not to transported cations cooperativity. It is also postulated that Hill equation may be used to describe such heterogenic system as ligand-inducted changing of Ca2+  content in the gland tissue. In this case it should be abstracted away from specific Ca2+-transporting systems properties; in case of n = 1 it specific ligand linking to only one Ca2+-transporting system is evident at given concentration mag-nitude (for example, eosin Y with plasma membrane Ca2+-pump). In case of n > 1, one can propose several Ca2+-transporting systems to take part in single-directed Ca2+ content changes (for example, Na+-Ca2+ exchanger activation in reverse mode and plasma membrane Ca2+-pump inhibition) under the condition, when the system sensitivity to ligand is in the same range. Vice versa, if n < 1, single-directed changes in different-directed Ca2+-transporting systems can be observed (for example, voltage operated Ca2+-channels and Ca2+-pump of plasma membrane inhibition).


Keywords


secretory cells, Na+-Ca2+ exchanger, Ca2+-pump, voltage operated Ca2+-channels, Hill equation, Eadie-Hofstee plot, kinetics

References


1. Деркач М.П., Гумецький Р.Я., Чабан М.Е. Курс варіаційної статистики. Київ: Вища шола, 1977. 206 с.

2. Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика. Пер. С англ. Мосва: Мир, 1991. 544 с.

3. Келети Т. Основы ферментативной кинетики. Пер. С англ. Москва: Мир,1990. 350 с.

4. Клевець М.Ю., Король Т.В., Манько В.В., Федірко Н.В. Докази надходження кальцію у клітини слинної залози личинки хірономуса під впливом гіперкалієвої деполяризації мембрани (Львів. ун-т). Львів, 1997. 20 с. Укр. Деп. В Укр. ІНТЕІ 8.09.97, № 524-Уі 97.

5. Клевець М.Ю., Манько В.В., Федірко Н.В. Струм Na-Ca-обміну мембрани секреторних клітин слинної залози личинки Chironomus plumosus L. Фізіологічний журнал, 1998; 44(3): 160-161.

6. Король Т., Манько В., Клевець М. Вплив блокаторів потенціалозалежних кальцієвих каналів на стимульований гіпералієвою деполяризацією вхід Са2+ у клітини екзокринних залоз та їх секреторну відповідь. Галицький лікарський вісник, 1998; 5(3): 46-48.

7. Костерин С.А., Браткова Н.Ф., Бабич Л.Г. и др. Влияние ингибиторов энерго-зависимых Ca2+-транспортирующих систем на кальциевые насосы гладко-мышечной клетки. Укр. біохім. журнал, 1996; 68(6): 50-61.

8. Манько В.В. Методологічні_підходи до дослідження Na+-Ca2+-обміну в екзокринних секреторних клітинах. Укр. біохім. журнал, 2006; 78(1): 43-62.

9. Манько В.В., Клевець М.Ю., Федірко Н.В., Король Т.В. Вплив хлорпромазину на Са2+-транспортні системи плазматичної мембрани секреторних клітин слинної залози личинки Chironomus plumosus L. Укр. біохім. журнал, 2000; 72(2): 36-41.

10. Слинченко Н.Н., Браткова Н.Ф., Костерин С.А. и др. Влияние эозина Y на каталитическую и функциональную активность Mg2+, АТФ-зависимого кальциевого насоса плазматической мембраны гладкомышечных клеток. Биохимия, 1998; 63(6): 812-819.

11. Abeliovich H. An empirical extremum principle for the Hill coefficient in ligand-protein interactions showing negative cooperativity. Biophys J, 2005; 89(1): 76-79.
https://doi.org/10.1529/biophysj.105.060194
PMid:15834004 PMCid:PMC1366580

12. Blaustein M.P., Lederer W.J. Sodium/calcium exchange: its physiological implications. Physiol. Rev, 1999; 79(3): 763-854.
https://doi.org/10.1152/physrev.1999.79.3.763
PMid:10390518

13. Condrescu M., Chernaya G., Kalaria V., Reeves J.P. Barium influx mediated by the cardiac sodium-calcium exchanger in transfected chinese hamster ovary Cells. J. Gen. Physiol, 1997; 109(1): 41-51.
https://doi.org/10.1085/jgp.109.1.41
PMid:8997664 PMCid:PMC2217056

14. Fedirko N., Klevets M., Manko V. Dependence of Na-Ca-exchange current amplitude of secretory cells membrane on extracellular Ca2+ concentration. Europ. Biophys. J. with Biophys. Letters, 1997; 26(1): 79(5-30).

15. Gatto C., Hale C.C., Xu W., Milanick M.A. Eosin, a potent inhibitor of the plasma membrane Ca pump, does not inhibit the cardiac Na-Ca exchanger. Biochemistry, 1995; 34(3): 965-972.
https://doi.org/10.1021/bi00003a031
PMid:7530047

16. Gatto C., Milanick M.A. Inhibition of the red blood cell calcium pump by eosin and other fluorescein analogues. Am. J. Physiol, 1993; 264: 1577-1586.
https://doi.org/10.1152/ajpcell.1993.264.6.C1577
PMid:7687411

17. Hilgemann D.W., Collins A., Matsuoka S. Steady-state and dynamic properties of cardiac sodium-calcium exchange. Secondary modulation by cytoplasmic calcium and ATP. J. Gen. Physiol, 1992; 100: 933-961.
https://doi.org/10.1085/jgp.100.6.933
PMid:1484286

18. Hill A.V. The possible effects of the aggregation of the molecules of haemoglobin on its oxygen dissociation curve. J. Physiol, 1910; 40: 4-7.

19. Katzung B.G., Reuter H., Porzig H. Lanthanum inhibits Ca inward current but not Na-Ca exchange in cardiac muscle. Experientia, 1973; 29: 1073-1075.
https://doi.org/10.1007/BF01946727
PMid:4744847

20. Levitsky D.O., Nicoll D.A., Philipson K.D. Identification of the high affinity Ca2+-binding domain of the cardiac Na+-Ca2+ exchanger. J. Biol. Chem, 1994; 269: 22847-22852.

21. Miura Y., Kimura J. Sodium-calcium exchange current. Dependence on internal Ca and Na and competitive binding of external Na and Ca. J. Gen. Physiol, 1989; 93: 1129-1145.
https://doi.org/10.1085/jgp.93.6.1129
PMid:2549177

22. Reeves J.P., Condrescu M. Allosteric activation of sodium-calcium exchange activity by calcium persistence at low calcium concentrations. J. Gen. Physiol, 2003; 122(5): 621-639.
https://doi.org/10.1085/jgp.200308915
PMid:14581586 PMCid:PMC2229582

23. Shimizu H., Borin M.L., Blaustein M.P. Use of La3+ to distinguish activity of the plasmalemmal Ca2+ pump from Na+/Ca2+ exchange in arterial myocytes. Cell. Calcium, 1997; 21(1): 31-41.
https://doi.org/10.1016/S0143-4160(97)90094-4

24. Trosper T.L., Philipson K.D. Effects of divalent and trivalent cations on Na+-Ca2+ exchange in cardiac sarcolemmal vesicles. Biochim. Biophys. Acta, 1983; 731: 63-68.
https://doi.org/10.1016/0005-2736(83)90398-X

25. Weber G., Anderson S.J. Multiplicity of binding. Range and practical test of Adair's equation. Biochemistry, 1965; 10: 1942-1947.
https://doi.org/10.1021/bi00886a006

26. Wyman J.J. Linked functions and reciprocal effects in haemoglobin: a second look. Adv. Protein Chem, 1964; 19: 223-286.
https://doi.org/10.1016/S0065-3233(08)60190-4

27. Yifrach O. Hill coefficient for estimating the magnitude of cooperativity in gating transitions of voltage-dependent ion channels. Biophys. J, 2004; 87: 822-830.
https://doi.org/10.1529/biophysj.104.040410
PMid:15298891 PMCid:PMC1304492


Refbacks

  • There are currently no refbacks.


Copyright (c) 2007 Studia biologica

Creative Commons License
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.