THE INFLUENCE OF DIVALENT CATIONS ON THE BASAL PLASMATIC MEMBRANE Mg2+-АТPase ACTIVITY OF LOACH EMBRYOS (MISGURNUS FOSSILIS L.)

M. V. Tselevych


DOI: http://dx.doi.org/10.30970/sbi.0201.010

Abstract


The functional confirmation of Ca2+-independent, Mg2+-dependent ATPase presence in the loach Misgurnus fossilis L. embryo was obtained. It was found out the periodic changes of ouabain-resistance basal Mg2+-ATPase activity at normal conditions during early stages of development. The influence of some bivalent metal cations as Cd2+, Zn2+, Mn2+ on Mg2+-ATPase activity of loach embryo (Misqurnus fossilis L.) during early embryogenesis was investigated. The determination at inhibition constants (І50) permitted to analyse this ATPase sensibility to the influence of metal cations during the synchronous blastomer divisions. The value of І50 during the investigated period of development confirmed higher inhibition influence of cations of Cd2+ and lower inhibition influence - for Zn2+ and Mn2+ cations.


Keywords


basal Mg2+-dependent ATPase, loach embryos, plasma membrane, Cd2+, Mn2+, Zn2+, blastomers divisions

References


1. Бойко Н.М., Целевич М.В., Санагурський Д.І. Активність Na+, K+-ATФази мембран зародків в'юна (Misgurnus fossilis L) за дії катіонів важких металів. Укр. біохім. журнал, 2004; 76 (2): 59-63.
2. Костерин С.А. Транспорт кальция в гладких мышцах. Киев: Наукова думка, 1990. 216 с.
3. Луцик М.Д., Лукьяненко А.В., Кусень С.И. Метод массового механического удаления оболочек из зародышей вьюна. Онтогенез, 1983; 14 (6): 386-388.
4. Мензиков С.А., Ружинская Н.Н., Мензикова О.В. Mg2+-ATP-аза в мозге рыб и ее ультраструктурная локализация. Журнал эвол. биохим. и физиол, 2000; 36 (4): 263-267.
5. Методы биохимических исследований (липидный и энергетический обмен). Учеб. пособие / Под ред. М.И. Прохоровой. Ленинград: Изд-во Ленингр. Ун-та, 1982. 272 с.
6. Мудра А.Є. Вміст заліза і магнію у печінці коропа за забруднення середовища солями важких металів. Медична хімія, 2004; 6 (3): 44-47.
7. Нейфах А.А., Тимофеева М.Я. Проблемы регуляции в молекулярной биологии развития. Москва: Наука, 1978. 336 с.
8. Озернюк Н.Д. Энергетический обмен в раннем онтогенезе рыб. Москва: Наука, 1985. 175 с.
9. Целевич М.В., Фафула Р.В., Галан М.Б., Санагурський Д.І. Ідентифікація Ca2+-активованої, Mg2+-залежної АТP-гідролазної ферментативної активності мікросомної фракції мембран зародків в'юна (Misgurnus fossilis L.). Укр. біохім. журнал, 2007; 79 (1): 53-57.
https://doi.org/10.30970/sbi.0201.010
10. Apell H.J. Structure-function relationship in P-type ATPases-a biophysical approach. Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol, 2003; 150: 1-35.
https://doi.org/10.1007/s10254-003-0018-9
PMid:12811587
11. Beleznay Z., Zachowski A., Devaux P.F., Ott P. Characterization of the correlation between ATP-dependent aminophospholipid translocation and Mg2+-ATPase activity in red blood cell membranes. Eur. J. Biochem, 1997; 243: 58-65.
https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1997.58_1a.x
PMid:9030722
12. Bhatnagar V., Ramalah A. Characterization of Mg2+-ATPase activity in isolated B16 murine melanoma melanosomes. Mol. Cell. Biochem, 1998; 189: 99-106.
https://doi.org/10.1023/A:1006876411202
PMid:9879659
13. Leong P.K., Manahan D. Metabolic importance of Na+/K+-ATPase activity during sea urchin development. J. Exp. Biol, 1997; 200: 2881-2892.
14. Lowry O.H., Rosebrough N.G., Farr A.L., Randall R.C. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem, 1951; 193(1): 265-275.
15. Maret W., Vallee B.L. Thiolate ligands in metallothionein confer redox activity on zinc clusters. PNAS USA, 1998, 31; 95(7): 3478-3482.
https://doi.org/10.1073/pnas.95.7.3478
PMid:9520391 PMCid:PMC19861
16. Menzikov S.A., Menzikova O.V. Effect of GABAergic compounds on the anion-sensitive Mg2+-ATPase from bream (Abramis brama L.) brain. Biochemistry (Mosc.), 2000; 65: 622-626.
17. Missiaen L., Wuytack F., Casteels R. Characterization of the Mg2+-activated ATPase activity in smooth-muscle membranes. NADH oxidase and adenylate kinase interfere with the NADH-coupled enzyme assay. Biochem. J, 1988; 250: 579-588.
https://doi.org/10.1042/bj2500579
PMid:2833248 PMCid:PMC1148894
18. Mitsunaga-Nakatsubo K., Fujiwara A., Yasumasu L. Сhange in the activity of Na+, K+-ATPase in embryos on the sea urchin, Hemicentrotus pulcherrimus, during early development. Dev. Growth Differ, 1992; 34: 379-385.
https://doi.org/10.1111/j.1440-169X.1992.00379.x
19. Nedeljkovic N., Nikezic G., Horvat A. et al. Properties of Mg2+-ATPase rat brain synaptic plasma membranes. Gen. Physiol. Biophys, 1998; 17: 3-13.
20. Pecker F., Lotersztajn S. Fe2+ and other divalent metal ions uncouple Ca2+ transport from Ca2+, Mg2+-ATPase in rat liver plasma membranes. J. Biol. Chem, 1985; 260 (2): 731-735.
21. Stacey N.H., Cantilena L.R.Jr., Klaassen C.D. Cadmium toxicity and lipid peroxidation in isolated rat hepatocytes. Toxicol. Аppl. Pharmacol., 1980; 53 (3): 470-480.
https://doi.org/10.1016/0041-008X(80)90359-2
22. Van de Put F.H., Visser G.J., Donkers E.A. et al. Basal Mg(2+)-dependent ATPase activity of rat liver microsomes is not influenced by ambient free Ca2+. Eur. J. Biochem, 1993; 218: 959-962.
https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1993.tb18453.x
PMid:8281948
23. Voskoboinik I., Camakaris J., Mercer J.F. Understanding the mechanism and function of copper P-type ATPases. Adv. Рrotein Сhem, 2002; 60: 123-150.
https://doi.org/10.1016/S0065-3233(02)60053-1
24. Yucebilgic G., Bilgin R., Tamer L., Tukel S. Effects of lead on Na+, K+-ATPase and Ca2+-ATPase activities and lipid peroxidation in blood of workers. Int. J. Toxicol., 2003; 22 (2): 95-97.
https://doi.org/10.1080/10915810305096
PMid:12745990
25. Zhang G.H., Yamaguchi M., Kimura S. Effect of heavy metal on rat liver microsomal Ca2+-ATP-ase and Ca2+ suquestering. Relation to SH groups. J. Biol. Сhem, 1990; 265: 2184-2189.


Refbacks

  • There are currently no refbacks.


Copyright (c) 2008 Studia biologica

Creative Commons License
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.