ВПЛИВ ФЕНІЛГІДРАЗИНУ НА ГІПЕРТОНІЧНИЙ СТРЕС ЕРИТРОЦИТІВ ССАВЦІВ І АНТИГЕМОЛІТИЧНУ АКТИВНІСТЬ АМФІФІЛЬНИХ СПОЛУК
Анотація
У роботі показано, що в умовах гіпертонічного стресу початковий рівень пошкодження еритроцитів досліджуваних видів ссавців значно відрізняється. Рівень лізису еритроцитів людини в 4,0 моль/л NaCl за 37 °С становить 90 %, клітин бика – 80 %, коня – 60 %. Зниження температури середовища до 0 °С істотно підвищує стійкість еритроцитів людини, бика і коня до гіпертонічного стресу.
Показано, що чутливість еритроцитів ссавців до гіпертонічного стресу за 37 °С після обробки фенілгідразином залежить від видової приналежності клітин. При цьому чутливість модифікованих еритроцитів людини і бика знижується, а еритроцитів коня – зростає. Чутливість еритроцитів кроля після модифікації вірогідно не змінюється. В умовах гіпертонічного стресу за температури 0 °С спостерігається підвищення рівня ушкодження модифікованих еритроцитів усіх досліджуваних видів ссавців.
Встановлено, що трифторперазин і додецил-β,D-мальтозид виявляють високу захисну дію в умовах гіпертонічного стресу еритроцитів усіх досліджуваних видів ссавців, за винятком еритроцитів кролика. Трифторперазин має трохи вищу антигемолітичну активність (близько 80–90 %), ніж додецил-β,D-мальтозид (70 %). Зниження температури експерименту до 0 °С зумовлює зменшення антигемолітичної активності трифторперазину і додецил-β,D-мальтозиду.
Показано, що в умовах гіпертонічного стресу антигемолітична активність амфіфільних сполук після модифікації еритроцитів ссавців фенілгідразином суттєво знижується.
Ключові слова
Повний текст:
PDFПосилання
Holtsev A. N. Aktualnye problemy kryobyolohyy y kryomedytsyny: Kh.: Yzdatelskyi dom «Raider», 2012. 768 s.
Nipot O.Ie., Yershova N.A., Shapkina O.O. ta in. Vplyv fenilhidrazynu na chutlyvist erytrotsytiv ssavtsiv do hipertonichnoho shoku // Visn. problem biolohii i medytsyny. 2017. Vyp. 4. T. 3. S. 394–399.
Semyonova E.A., Chabanenko E.A., Orlova N.V. y dr. K voprosu o mekhanyzme antyhemolytycheskoho deistvyia khlorpromazyna v uslovyiakh posthypertonycheskoho shoka erytrotsytov // Problemy kryobyolohyy y kryomedytsyny. 2017. T. 27. № 3. S. 119–229.
Shpakova N.M. Temperaturna ta osmotychna stiikist erytrotsytiv riznykh vydiv ssavtsiv: avtoref. dys. ... d-ra biol. nauk. Kh., 2014. 44 s.
Shpakova N.M., Siemionova K.A., Kovalenko I.F. ta in. Morfolohichni osoblyvosti temperaturnoi ta osmotychnoi reaktsii erytrotsytiv za naiavnosti khlorpromazynu // Fiziol. zhurnal. 2017. T. 63. № 5. S. 62–69.
Arduini A., Chen Z., Stern A. Phenylhydrazine-induced changes in erythrocyte membrane surface lipid packing // Biophys. Acta. 1986. Vol. 862. N 1. P. 65−71. https://doi.org/10.1016/0005-2736(86)90469-4
Arduini A., Storto S., Belfiglio M. et al. Mechanism of spectrin degradation induced by phenylhydrazine in intact human erythrocytes // Biochim. Biophys. Acta. 1989. Vol. 979. N 1. P. 1−6. https://doi.org/10.1016/0005-2736(89)90515-4
Baskurt O.K., Farley R.A., Meiselman H.J. Erythrocyte aggregation tendency and cellular properties in horse, human, and rat: a comparative study // Am. J. Physiol. 1997. Vol. 273. P. H2604−H2612.
Benga G. Comparative studies of water permeability of red blood cells from humans and over 30 animal species: an overview of 20 years of collaboration with Philip Kuchel // Eur. Biophys. J. 2013. Vol. 42. N 1. P. 33–46. https://doi.org/10.1007/s00249-012-0868-7
Coreta-Gomes F.M., Vaz W.C., Moreno M.J. Effect of Acyl Chain Length on the Rate of Phospholipid Flip-Flop and Intermembrane Transfer. [Elektronnyi resurs] // J. Membr. Biol. 2017. Rezhym dostupu: https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs00232-017-0009-4.
Fukushima Y., Kon H. On the mechanism of loss of deformability in human erythrocytes due to Heinz body formation: a flow EPR study // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1990. Vol. 102. N 2. P. 205−218. https://doi.org/10.1016/0041-008X(90)90021-L
Fung L.W., Kalaw B.O., Hatfield R.M. et al. Erythrocyte spectrin maintains its segmental motions on oxidation: a spin-label EPR study // Biophys. J. 1996. Vol. 70. N 2. P. 841–851. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(96)79626-1
Garnier M., Pilardeau G., Boudia D. Relationship between the intra-erythrocyte sodium composition and the membrane lipoprotein composition among different mammal species // Comp. Biochem. Physiol. 1984. Vol. 77A. N 2. P. 315−317. https://doi.org/10.1016/0300-9629(84)90067-7
Hagerstrand H., Isomaa B. Amphiphile-induced antihaemolysis is not causally related to shape changes and vesiculation // Chem.-Biol. Inter. 1991. Vol. 79. P. 335−347. https://doi.org/10.1016/0009-2797(91)90113-L
Ijaz F., Hatanaka Y., Hatanaka T. et al. Proper cytoskeletal architecture beneath the plasma membrane of red blood cells requires Ttll4 // Mol. Biol. Cell. 2017. Vol. 28. N 4. P. 535–544. https://doi.org/10.1091/mbc.e16-02-0089
Kawakami L.M., Yoon B.K., Jackman J.A. et al. Understanding How Sterols Regulate Membrane Remodeling in Supported Lipid Bilayers // Langmuir. 2017. Vol. 33. N 51. P. 14756–14765. https://doi.org/10.1021/acs.langmuir.7b03236
Lim H.W.G., Wortis M., Mukhopadhyay R. Stomatocyte-discocyte-echinicyte sequence of the human red blood cell: Evidence for the bilayer-couple hypothesis from membrane mechanics // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. Vol. 99. N 26. P. 16766−16769. https://doi.org/10.1073/pnas.202617299
Lorent J.H., Quetin-Leclercq J., Mingeot-Leclercq M.P. The amphiphilic nature of saponins and their effects on artificial and biological membranes and potential consequences for red blood and cancer cells // Org Biomol Chem. 2014. Vol 12. N 44. P. 8803–22. https://doi.org/10.1039/C4OB01652A
Low P.S., Waugh S.M., Zinke K. et al. The role of hemoglobin denaturation and band 3 clustering in red blood cell aging // Sci. 1985. Vol. 227. N 4686. P. 531−533. https://doi.org/10.1126/science.2578228
Lucio C.F.J., Diez M.M.L., Jimenez A. et al. In vitro effect of plasma during phenylhydrazine-induced erythrocyte oxidative damage // Biomed. Biochim. Acta. 1990. Vol. 49. N 5. P. 425−428.
Matei H., Frentescu L., Benga Gh. Comparative studies of the protein composition of red blood cell membranes from eight mammalian species // J. Cell. Mol. Med. 2000. Vol. 4. N 4b. P. 270−276. https://doi.org/10.1111/j.1582-4934.2000.tb00126.x
Ogiso T., Ito Y., Iwaki M. et al. Effect of phenylhydrazine-induced structural alterations of human erythrocytes on basic drug penetration // Chem. Pharm. Bull. 1989. Vol. 37. N 2. P. 430–434. https://doi.org/10.1248/cpb.37.430
Pantaler E., Kamp D., Haest C.W.M. Acceleration of phospholipid flip−flop in the erythrocyte membrane by detergents differing in polar head group and alkyl chain length // Biochim. Biophys. Acta. 2000. Vol. 1509. P. 397−408. https://doi.org/10.1016/S0005-2736(00)00322-9
Semionova Y.A., Zemlyanskikh N.G., Orlova N.V., Shpakova N.M. Antihemolytic Efficiency of Chlorpromazine under Posthypertonic Shock and Glycerol Removal from Erythrocytes after Thawing // Probl Cryobiol Cryomed. 2017. Vol. 27. N 1. P. 51–60. https://doi.org/10.15407/cryo27.01.051
Virtanen J.A., Cheng K.H., Somerharju P. Phospholipid composition of the mammalian red cell membrane can be rationalized by a superlattice model // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. Vol. 95. N 9. P. 4964–4969. https://doi.org/10.1073/pnas.95.9.4964
Wessels J.M., Veerkamp J.H. Some aspects of the osmotic lysis of erythrocytes III. Comparison of glycerol permeability and lipid composition of red blood cell membranes from eight mammalian species // Biochim. Biophys. Acta. 1973. Vol. 291. N 1. P. 190−196. https://doi.org/10.1016/0005-2736(73)90411-2
DOI: http://dx.doi.org/10.30970/vlubs.2018.79.17
Посилання
- Поки немає зовнішніх посилань.
