СУЧАСНІ УЯВЛЕННЯ ПРО РОЛЬ УБІХІНОНУ В ПРОЦЕСАХ МЕТАБОЛІЗМУ КЛІТИНИ

V. Dziuba, O. Kuchmenko

Анотація


CoQ10 – вітаміноподібний жиророзчинний хінон, що міститься у клітинах і мембранах усіх живих організмів. Убіхінон відіграє ключову роль у життєдіяльності клітини й організму загалом як компонент ланцюга транспорту електронів у мітохондріях і антиоксидант. Також CoQ виконує низку інших функцій, з чим, імовірно, і пов’язана його локалізація в різних субклітинних фракціях. Убіхінон здатен впливати на активність великої кількості ферментів із різноманітними функціями (антиоксидантними, енергетичними та ін.). Окрім того, він є незамінним кофактором для забезпечення нормальної роботи дигідрооратдегідрогенази та роз’єднуючих білків UCPs. Також убіхінон проявляє властивості регулятора генетичної експресії, завдяки чому він здатен впливати на перебіг запальних процесів і метаболізм ліпідів у клітинах живих організмів. Окрім того, CoQ бере участь в епігенетичній регуляції активності різноманітних генів за допомогою мікроРНК, модифікації гістонів і метилювання ДНК. CoQ10 є прикладом лікарських засобів метаболічної дії та може бути рекомендований для профілактики й лікування метаболічних порушень за різноманітних патологічних станів.


Повний текст:

PDF

Посилання


Donchenko H. V. Byokhymyia ubykhynona (Q). K.: Nauk. dumka, 1988. 240 s.

Kovalenko V. M., Kuchmenko O. B. Molekuliarno-henetychni osoblyvosti funktsionuvannia paraoksonazy ta yii znachennia v rozvytku sertsevo-sudynnoi patolohii // Ukr. kardioloh. zhurnal. 2014. T. 5. S. 105–116.

Kuchmenko O., Mkhitarian L. Rol ubikhinonu (kofermentu Q) v profilaktytsi ta likuvanni patolohii sertsevo-sudynnoi systemy // Zhurnal Akademii medychnykh nauk Ukrainy. 2005. T. 11. S. 672–690.

Symonenko V. B. Antyoksydanty v kompleksnoi terapyy ynfarkta myokarda // Klyn. medytsyna. 1998. T. 11. S. 20–25.

Ahmadvand H., Mabuchi H., Atsushi N. et al. Effects of coenzyme Q10 on LDL oxidation in vitro // Acta Med. Iran. 2013. Vol. 41. N 1. P. 12–18.

Allen R., Vickers K. Coenzyme Q10 increases cholesterol efflux and inhibits atherosclerosis through microRNAs // Atheroscler. Thromb. Vasc. Biol. 2014. Vol. 34. N 9. P. 1795–1797. https://doi.org/10.1161/ATVBAHA.114.303741

Bentinger M., Brismar K., Dallner G. The antioxidant role of coenzyme Q // Mitochondrion. 2007. Vol. 7s. P. 41–50. https://doi.org/10.1016/j.mito.2007.02.006

Devarajan A., Bourquard N., Hama S. et al. Paraoxonase 2 deficiency alters mitochondrial function and exacerbates the development of atherosclerosis // Antioxid. Redox Signal. 2011. Vol. 14. N 3. P. 341–351. https://doi.org/10.1089/ars.2010.3430

Doring F. Physiological functions of ubiquinone and ubiquinol dependent gene expression signatures // The eighth conference of the international coenzyme Q10 association. Bologna. 2015. P. 47.

Enriquez J. Coenzyme Q redox status controls the dynamic configuration of the mitochondrial electron transport chain by reverse electron transport // The eighth conference of the international coenzyme Q10 association. Bologna. 2015. P. 5.

Enriquez J., Lenaz G. Coenzyme Q and the respiratory chain coenzyme Q pool and mitochondria supercomplexes // Mol. Syndromol. 2014. Vol. 5. P. 119–140. https://doi.org/10.1159/000363364

Fischer A., Onur S., Schmelzer C., Doring F. Ubiquinol decreases monocytic expression and DNA methylation of the pro-inflammatory chemokine ligand 2 gene in humans // DMC Res. Notes. 2012. Vol. 5. N 540. P. 1–7.

Groneberg D., Kindermann B., Althammer M. et al. Coenzyme Q10 affects expression of genes involved in cell signaling, metabolism and transport in human CaCo-2 cells // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2005. Vol. 37. N 6. P. 1208–1218. https://doi.org/10.1016/j.biocel.2004.11.017

Ishii N., Senoo-Matsuda N., Miyake K. et al. Coenzyme Q10 can prolong C.elegans lifespan by lowering oxidative stress // Mech. Ageing Dev. 2004. Vol. 125. N 1. P. 41–46. https://doi.org/10.1016/j.mad.2003.10.002

Kaya Y., Cebi A., Soylemez N. et al. Correlation between oxidative DNA damage, oxidative stress and coenzyme Q10 in patients with coronary artery disease // Int. J. Med. Sci. 2012. Vol. 9. N 8. P. 621–626. https://doi.org/10.7150/ijms.4768

Keiichi H., Zhe X., Geng T. et al. Reduced coenzyme Q10 (ubiquinol-10) activates mitochondrial functions and decelerates senescence by activating sirtuin pathways and inhibiting cAMP phosphodiesterases // The eighth conference of the international coenzyme Q10 association. Bologna. 2015. P. 10.

Lee J., Hong Y., Jeong J. et al. Coenzyme Q10 ameliorates pain and cartilage degradation in rat model of osteoarthritis by regulating nitric oxide and inflammatory cytokines // PLOS ONE. 2013. Vol. 8. N 7. P. 1–8. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0069362

Lenaz G., Fato R., Formiggini G., Genova M. The role of coenzyme Q in mitochondrial electron transport // Mitochondrion. 2007. Vol. 1787. N 6. P. 8–33. https://doi.org/10.1016/j.mito.2007.03.009

Linnane A., Kios M., Vitetta L. Coenzyme Q10 – its role as a prooxidant in the formation of superoxide anion/hydrogen peroxide and the regulation of the metabolome // Mitochondrion. 2007. Vol. 7s. P. 51–61. https://doi.org/10.1016/j.mito.2007.03.005

Lopez L., Sanchez M., Garcia-Corzo L. et al. Pathomechanism in coenzyme Q10-deficient human fibroblasts // Molecular syndromology. 2014. Vol. 5. N 3–4. P. 163–169. https://doi.org/10.1159/000360494

Mancini A., Festa R., Raimondo S. et al. Hormonal influence on coenzyme Q10 levels in blood plasma // Int. J. Mol. Sci. 2011. Vol. 12. P. 9216–9225. https://doi.org/10.3390/ijms12129216

Morre D. J., Morre D. M. Non-mitochondrial coenzyme Q // Bio Factors. Vol. 37. N 5. P. 355–360. https://doi.org/10.1002/biof.156

Mugoni V., Postel R., Catanzaro V. et al. Ubiad 1 is antioxidant enzyme that regulates eNOS activity by CoQ10 // Cell. 2013. Vol. 152. N 3. P. 504–518. https://doi.org/10.1016/j.cell.2013.01.013

Navas P., Villalba J., Cabo R. The importance of plasma membrane coenzyme Q in aging and stress responses // Mitochondrion. 2007. Vol. 7s. P. 34–40. https://doi.org/10.1016/j.mito.2007.02.010

Ohnishi T., Salerno J. Conformation-griven and semiquinonegated proton-pump mechanism in the NADH-ubiquinone oxidoreductase (complex I) // FEBS. 2005. Vol. 579. N 21. P. 4555–4561. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2005.06.086

Olivieri F., Lazzarini R., Babini L. et al. Anti-inflammatory effect of ubiquinol-10 on young and senescent endothelial cells via miR-146a modulation // Free Radic. Biol. Med. 2013. Vol. 63. P. 410–420. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2013.05.033

Onur S., Fischer A., Niklowitz P. et al. Identification of population subgroups with critical ubiquinol status // The eighth conference of the international coenzyme Q10 association. Bologna. 2015. P. 79.

Peerapanyasut W., Thamprasert K., Wongmekiat O. Ubiquinol supplementation protects against renal ischemia and reperfusion injury in rats // Free Radic. Res. 2014. Vol. 48. N 2. P. 180–189. https://doi.org/10.3109/10715762.2013.858148

Schmelzer C., Kitano M., Hosoe K., Doring F. Ubiquinol affects the expression of genes involved in PPAR signaling and lipid metabolism without changes in methylation of CpG promoter islands in the liver of mice // J. Clin. Biochem. Nutr. 2012. Vol. 50. N 2. P. 121–126. https://doi.org/10.3164/jcbn.11-19

Schmelzer C., Kitano M., Rimbach G. et al. Effects of ubiquinol-10 on microRNA-146a expression in Vitro and in Vivo // Hindawi publishing corporation mediators of inflammation. 2009. Vol. 2009. Article ID 415437. P. 1–7.

Schmelzer C., Niklowitz P., Okun J. et al. Ubiquinol-induced gene expression signatures are translated into altered parameters of trythropoesis and reduced low destiny lipoprotein cholesterol levels in humans // IUBMB Life. 2011. Vol. 63. N 1. P. 42–48. https://doi.org/10.1002/iub.413

Sewduth R., Panieri E., Millia C. et al. Ubiad1 is an antioxidant enzyme that regulates CoQ10 synthesis in endothelial cells // The eighth conference of the international coenzyme Q10 association. Bologna. 2015. P. 16.

Tsai K., Huang Y., Kao C. et al. A novel mechanism of coenzyme Q10 protects against human endothelial cells from oxidative stress-induced injury by modulating NO-related pathways // J. Nutr. Biochem. 2012. Vol. 23. N 5. P. 458–468. https://doi.org/10.1016/j.jnutbio.2011.01.011

Turunen M., Olsson J., Dallner G. Metabolism and function of coenzyme Q // Biochimica et biophysica. 2004. Vol. 1660. N 12. P. 177–199. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2003.11.012

Wang D., Yan X., Xia M. et al. Coenzyme Q10 promotes macrophage cholesterol efflux by regulation of the activator protein-1/miR-378/ATP-binding cassete transporter G1-signalling pathway // Atheroscler. Thromb. Vasc. Biol. 2014. Vol. 34. N 9. P. 1860–1870. https://doi.org/10.1161/ATVBAHA.113.302879

Yan X., Shen T., Jiang X. et al. Coenzyme Q10 consuption promotes ABCG-1 mediated macrophage cholesterol effux: a randomized, double-blind, placebo-controlled, cross-over study in healthy volunteers // Mol. Nutr. Food Res. 2015. Vol. 59. N 9. P. 1725–1734. https://doi.org/10.1002/mnfr.201500186

Yubero-Serrano E., Gonzales-Guardia L., Rangel-Zuniga O. et al. Mediterranean diet supplemented with coenzyme Q10modifies the expression of proinflammatory and endoplasmic reticulum stress-related genes in elderly men and women // J. Gerontol.: Biol. Sci. 2012. Vol. 67a. N 1. P. 3–10. https://doi.org/10.1093/gerona/glr167

Zhang D., Yan B., Yu S. et al. Coenzyme Q 10 inhibits the aging of mesenchymal stem cells induced by D-galactose through akt/mTOR signaling // Oxid. Med. Cell. Longev. 2015. Vol. 2015. Article ID 867293. 10 p.

Zhe X., Geng T., Jia H. et al. Ubiquinol-10 might suppress the aging process by inhibiting type 4 cAMP phosphodiesterases // The eighth conference of the international coenzyme Q10 association. Bologna. 2015. P. 100.




DOI: http://dx.doi.org/10.30970/vlubs.2017.75.01

Посилання

  • Поки немає зовнішніх посилань.


Bookmark and Share