Морфофізіологічні реакції мохів на дію абіотичних чинників на посттехногенних територіях видобутку сірки

O. Baik, N. Kit

Анотація


Досліджено морфологічну структуру дернин і активність основних ферментів антиоксидантного захисту: пероксидази, супероксиддисмутази (СОД) і каталази домінантних видів мохів Barbula unguiculata Hedw., Bryum caespiticium Hedw., Bryum argenteum Hedw. і Brachythecium salebrosum (Hoffm. eх F.Weber & D. Mohr) Schimp. із різних трансект північної експозиції відвалу № 1 видобутку сірки у літній та осінній сезони.

Показано, що морфологічна структура дернин мохів B. argenteum і B. salebrosum на посттехногенних територіях видобутку сірки є важливою для збереження вологи і залежить від мікрокліматичних умов місцевиростання та життєвої форми виду. Виявлено, що активність ензимів залежить від видових особливостей мохів. Установлено залежність активності антиоксидантних ферментів у досліджуваних мохів від інтенсивності освітлення й температури на трансектах відвалу № 1. У літній період відзначено найвищі показники активності антиоксидантних ензимів у зразках мохів з північної вершини відвалу, де особливо відчутні вплив високих температур та інтенсивності освітлення, а також нестача вологи. В умовах експерименту у B. unguiculata і В. caespiticium з північної вершини відвалу під впливом 24-годинної дії температури 42 оС встановлено найістотніше зростання активності пероксидази в 1,2–1,4 та СОД в 1,6–1,9 разу. Збільшення активності пероксидази та СОД, спричинені гіпертермією, нівелювалися завдяки попередній обробці інгібітором біосинтезу білка циклогексамідом, що може свідчити про участь білоксинтезувальної системи у цьому процесі. Ймовірно, підвищення активності ферментів-антиоксидантів, зумовлене насамперед зміною експресії генів стресових білків, які контролюють синтез специфічних адаптогенів і протекторів, свідчить, що екстремальні умови антропогенно трансформованого середовища сприяють розвиткові форм організмів із найвищими потенційними можливостями.


Ключові слова


оксидний стрес; пероксидаза; супероксиддисмутаза; каталаза; мохи

Повний текст:

PDF

Посилання


Аринушкина Е. В. Руководство по химическому анализу почв. М.: МГУ, 1970. 488 с.

Бараненко В. В. Супероксиддисмутаза в клетках растений // Цитология. 2006. Т. 48. № 6. С. 465-474.

Буздуга І. М., Волков Р. А., Панчук І. І. Втрата активності каталази 2 впливає на обмін аскорбату в арабідопсису за дії важких металів // Фізіологія рослин і генетика. 2020. Т. 52. № 4. С. 306−319. https://doi.org/10.15407/frg2020.04.306

Гончарова И. А. К вопросу о структуре дерновины и продуктивности сфагновых мхов на олиготрофных болотах // Сибирский экол. журн. 2005. № 1. С. 131−134.

Зинь А. Прооксидантно-антиоксидантний гомеостаз і мембранний транспорт у живих організмах // Вісн. Львів. ун-ту. Сер. біол. 2012. Вип. 60. С. 21-39.

Іващенко О. О., Іващенко О. О. Проблеми стресів у рослин і способи їх розв'язання // Вісн. аграрн. науки. 2019. № 7. С. 27−35. https://doi.org/10.31073/agrovisnyk201907-04

Ісаєнков С. В. Фізіологічні та молекулярні аспекти сольового стресу у рослин // Цитология и генетика. 2012. № 5. С. 50−71.

Карпец Ю. В., Колупаев Ю. Е., Григоренко Д. О., Фирсова К. М. Реакция растений ячменя различных генотипов на почвенную засуху и действие донора оксида азота // Вісн. Харк. нац. аграрн. ун-ту. Сер. біол. 2016. Т. 2. № 38. С. 94-105.

Кияк Н. Я., Баїк О. Л., Кіт Н. А. Морфо-фізіологічна адаптація бріофітів до екологічних факторів на девастованих територіях видобутку сірки // Science Rise: Biological Science. 2017. Вип. 5. № 8. С. 33−38. https://doi.org/10.15587/2519-8025.2017.113540

Кияк Н., Буньо Л. Механізми пристосування бріофітів до сольового стресу на території хвостосховища Стебницького гірничо-хімічного підприємства "Полімінерал"// Вісн. Львів. ун-ту. Сер. біол. 2017. Вип. 76. С. 87-96. https://doi.org/10.30970/vlubs.2017.76.11

Кіт Н. A. Особливості стійкості мохів до водного дефіциту на девастованих територіях видобутку сірки // Наукові основи збереження біотичної різноманітності. 2012. Т. 3(10). № 1. С. 191-198.

Колупаев Ю. Е., Карпец Ю. В. Активные формы кислорода при адаптации растений к стрессовым температурам // Физиология и биохимия культ. раст. 2009. Т. 41. № 2. С. 95−108.

Колупаев Ю. Е., Обозный А. И. Участие активных форм кислорода в индуцировании аскорбатпероксидазы и гваяколпероксидазы при тепловом закаливании проростков пшеницы // Укр. біохім. журн. 2012. Т. 84. № 6. С. 131−138. http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2012_84_6_17

Колупаєв Ю. Є., Обозний О. І. Активні форми кисню і антиоксидантна система при перехресній адаптації рослин до дії абіотичних стресорів // Вісн. Харк. нац. аграрн. ун-ту. Сер. біол. 2013. Т. 3. № 30. С. 18−31.

Королюк М. А., Иванова Л. И., Майорова И. Г., Токарев В. Е. Метод определения активности каталазы // Лаб. дело. 1986. № 1. С. 16-20.

Методы биохимического исследования растений // Ермаков А. И., Арасимович В. В., Ярош Н. П. и др. / под ред. А. И. Ермакова. Л.: Агропромиздат. Ленингр. отд-ние, 1987. 430 с.

Обозный А. И., Колупаев Ю. Е., Швиденко Н. В., Вайнер А. А. Динамика активности антиоксидантных ферментов при кросс-адаптации проростков пшеницы к гипертермии и осмотическому шоку // Вісн. Харк. нац. аграрн. ун-ту. Сер. біол. 2012. Т. 2. № 26. С. 71−84.

Польчина С. М. Методичні рекомендації до лабораторних і практичних робіт з ґрунто­знавства. Чернівці: ЧДУ, 1991. 60 с.

Практикум по агрохимии: уч. пособ. 2-е изд., перераб. и доп. / под ред. В. Г. Минеева. M.: Изд-во МГУ, 2001. 689 с.

Пятыгин С. С. Стресс у растений: физиологический подход // Журн. общ. биологии. 2008. Т. 69. № 4. С. 294-298.

Хоркавців Я. Д., Ріпецький Р. Т., Баїк О. Л. Фенотипічна і епігенетична адаптація клонів мохів до ртуті // Цитология и генетика. 2009. Т. 43. № 5. С. 311-315. https://doi.org/10.3103/S009545270905003X

Чевари С., Андьял Т., Штренгер Я. Определение антиоксидантных параметров крови и их диагностическое значение в пожилом возрасте // Лаб. дело. 1991. Т. 18. № 2. С. 9-13.

Юрина Н. П., Одинцова М. С. Сигнальные системы растений. Пластидные сигналы и их роли в экспрессии ядерных генов // Физиология растений. 2007. Т. 54. № 4. С. 485-498.

Alvarez S., Sanchez-Blanco M. J. Long-term effect of salinity on plant quality, water relations, photosynthetic parameters and ion distribution in Callistemon citrinus // Plant Biology. 2014. Vol. 16. P. 757-764. https://doi.org/10.1111/plb.12106

Baik O., Kyyak N., Humeniuk O., Нumeniuk V. Oxidative stress in moss Bryum caespiticium (Bryaceae) under the influence of high temperature and light intensity in a technogenically transformed environment // Regul. Mech. Biosyst. 2021. Vol. 12. N 4. Р. 710−717. https://doi.org/10.15421/022198

Buzduga I. M., Volkov R. A., Panchuk I. I. Metabolic compensation in Arabidopsis tha­liana catalase-deficient mutants // Cytol. Genet. 2018. Vol. 52. N 1. Р. 31−39. https://doi.org/10.3103/S0095452718010036

Cavalcanti F. R., Oliveira J. T. A., Martins-Miranda A. S. et al. Superoxide dismutase, cata­lase and peroxidase activities do not confer protection against oxidative damage in salt-stressed cowpea leaves // New Phytologist. 2004. Vol. 163. P. 563-571. https://doi.org/10.1111/j.1469-8137.2004.01139.x

Choudhury F. K., Rivero R. M., Blumwald E., Mittler R. Reactive oxygen species, abiotic stress and stress combination // Plant J. 2017. Vol. 90. N 5. Р. 856-867. https://doi.org/10.1111/tpj.13299

Demidchik V. Mechanisms of oxidative stress in plants: From classical chemistry to cell biology // Environ. Exp. Bot. 2015. Vol. 109. P. 212−228. https://doi.org/10.1016/j.envexpbot.2014.06.021

Dey A., De J. N. Antioxidative potential of Bryophytes: stress tolerance and commercial perspectives: a review // Pharmacologia. 2012. Vol. 3. N 6. Р. 151-159. https://doi.org/10.5567/pharmacologia.2012.151.159

Gill S. S., Tuteja N. Reactive oxygen species and antioxidant machinery in abiotic stress tolerance in crop plants // Plant Physiol. Biochem. 2010. Vol. 48. P. 909-930. https://doi.org/10.1016/j.plaphy.2010.08.016

Guan L. M., Scandalios J. G. Hydrogen-peroxide-mediated catalase gene expression in response to wounding // Free Radic. Biol. Med. 2000. Vol. 28. N 8. Р. 1182-1190. https://doi.org/10.1016/S0891-5849(00)00212-4

Hasanuzzaman M., Borhannuddin B., Zulfiqar F. et al. Reactive Oxygen Species and Antioxidant Defense in Plants under Abiotic Stress: Revisiting the Crucial Role of a Universal Defense Regulator // Antioxidants. 2020. Vol. 9. P. 681−690. https://doi.org/10.3390/antiox9080681

Jiroutova P., Kovalikova Z., Toman J. et al. Complex Analysis of аntioxidant Activity, Abscisic Acid Level, and Accumulation of Osmotica in Apple and Cherry In Vitro Cultures under Osmotic Stress // Int. J. Mol. Sci. 2021. Vol. 22. N 15. Р. 7922-7937. https://doi.org/10.3390/ijms22157922

Karuppanapandian Th., Moon J. Ch., Kim Ch. et al. Reactive oxygen species in plants: Their generation, signal transduction, and scavenging mechanisms // Austr. J. Crop Sci. 2011. Vol. 5. N 6. P. 709-725.

Khan M. I. R., Khan N. A. Reactive oxygen species and antioxidant systems in plants: role and regulation under abiotic stress // Singapore: Springer. 2017. 329 р. https://doi.org/10.1007/978-981-10-5254-5

Khan T. A., Fariduddin Q., Yusuf M. Low-temperature stress: is phytohormones application a remedy? // Environ. Sci. Pollut. Res. 2017. Vol. 24. N 27. Р. 21574-21590. https://doi.org/10.1007/s11356-017-9948-7

Khorobrykh A. Hydrogen Peroxide and Superoxide Anion Radical Photoproduction in PSII Preparations at Various Modifications of the Water-Oxidizing Complex // Plants. 2019. Vol. 8. N 9. Р. 329−340. https://doi.org/10.3390/plants8090329

Kimura M., Umemoto Y., Kawano T. Hydrogen peroxide-independent generation of superoxide by plant peroxidase: hypotheses and supportive data employing ferrous ion as a model stimulus // Frontiers in Plant Sci. 2014. Vol. 5. P. 285−296. https://doi.org/10.3389/fpls.2014.00285

Kimura S., Waszczak C., Hunter K., Wrzaczek M. Bound by fate: the role of reactive oxygen species in receptor-like kinase signaling // Plant Cell. 2017. Vol. 29. P. 638-654. https://doi.org/10.1105/tpc.16.00947

Kyyak N. Ya., Baik O. L. Role of the bryophyte cover in accumulation of organic carbon and biogenic elements in technogenic substrate on the territory of sulfur deposit // Studia Biologica. 2016. Vol. 10. N 3. P. 48-55. https://doi.org/10.30970/sbi.1003.495

Leung D. Studies of Catalase in Plants Under Abiotic Stress / In: Antioxidants and Antioxidant Enzymes in Higher Plant. 2018. Р. 7−39. https://doi.org/10.1007/978-3-319-75088-0_2

Lobachevska O., Kyjak N., Khorkavtsiv O. et al. Influence of metabolic stress on the inheri­tance of cell determination in the moss, Pottia intermedia // Cell Biol. Int. 2005. Vol. 29. N 3. Р.181-186. https://doi.org/10.1016/j.cellbi.2005.02.001

McCord J. M., Fridovich I. Superoxide Dismutase: An Enzymic Function for Erythrocuprein (Hemocuprein) // J. Biol. Chem. 1969. Vol. 244. P. 6049−6055. http://www.jbc.org/content/244/22/6049.abstract. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)63504-5

Proctor M. C. F., Tuba Z. Poikilohidry and homoiohydry: antithesis or spectrum of possibilities // New Phytologist. 2002. Vol. 156. P. 327−349. https://doi.org/10.1046/j.1469-8137.2002.00526.x

Puthur J. T. Antioxidants and cellular antioxidation mechanism in plants. South Indian // J. Biol. Sci. 2016. Vol. 2. N 1. Р. 9−13. https://doi.org/10.22205/sijbs/2016/v2/i1/100335

Rampitsch C., Srinivasan M. The application of proteomics to plant biology: A review. Canad. J. Bot. 2011. Vol. 84. N 6. Р. 883-892. https://doi.org/10.1139/b06-061

Scandalios J. G. Oxidative Stress: Molecular Perception and Transduction of Signals Triggering Antioxidant Gene Defenses // Braz. J. Med. And Biol. Res. 2005. Vol. 38. N 7. P. 995−1014. https://doi.org/10.1590/S0100-879X2005000700003

Seel W. E., Hedry G. A. F., Lee J. A. Effects of desiccation on some activated oxygen processing enzymes and antioxidants in mosses // J. Exp. Bot. 1992. Vol. 43. P. 1031-1037. https://doi.org/10.1093/jxb/43.8.1031

Sharma I., Ahmad P. Catalase: a versatile antioxidant in plants / In: Ahmad, P. (Ed.) Oxidative Damage to Plants. 2014. P. 131−148. Academic Press. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-799963-0.00004-6

Smirnoff N. Ascorbate, tocopherol and carotenoids: metabolism, pathway engineering and functions / In: Smirnoff, N. (ed). Antioxidants and Reactive Oxygen Species in Plants. Blackwell Publishing Ltd., Oxford, UK. 2005. P. 53−86. https://doi.org/10.1002/9780470988565.ch3

Song J., Wu W., Hu B. Light and temperature receptors and their convergence in plants // Biologia Plantarum. 2020. Vol. 64. P. 159-166. https://doi.org/10.32615/bp.2019.104

Turetsky M. R. New Frontiers in Bryology and Lichenology. The Role of Bryophytes in Carbon and Nitrogen Cycling // Brуologists. 2003. Vol. 106. N 3. Р. 395−409. https://doi.org/10.1639/05

Tyagi S., Shumayla, Madhu, Singh K. Molecular characterization revealed the role of catalases under abiotic and arsenic stress in bread wheat (Triticum aestivum L.) // J. Hazard. Mater. 2020. Vol. 403. https://doi.org/10.1016/j.jhazmat.2020.123585

Wadavkar D. S., Murumkar C. V., Deokule S. S., Chavan S. J. Secondary metabolite and enzyme activity on some moss species from Western Ghats, Maharashtra, India // Bioscience Discovery. 2017. Vol. 8. N 4. Р. 716-719. http://jbsd.in ISSN: 2229-3469 (Print); ISSN: 2231-024X (Online).

Wang W., Cheng Y., Chen D., Liu D. The Catalase Gene Family in Cotton: Genome-Wide Characterization and Bioinformatics Analysis // Cells. 2019. Vol. 8. N 2. Р. 86-114. https://doi.org/10.3390/cells8020086

Wani K. I., Naeem M., Castroverde C. D. M. et al. Molecular mechanisms of nitric oxide (NO) signaling and reactive oxygen species (ROS) homeostasis during abiotic stresses // Plants. Intern. Journ. of Mol. Sci. 2021. Vol. 22. N 17. Р. 56-96. https://doi.org/10.3390/ijms22179656

Zhang X., Zhao Y., Wang S. Responses of antioxidant defense system of epilithic mosses to drought stress in karst rock desertified areas // The Acta Geochimica. 2017. Vol. 36. N 2. Р. 205-212. https://doi.org/10.1007/s11631-017-0140-z

Zulfiqar F., Ashraf M. Antioxidants as modulators of arsenic-induced oxidative stress tolerance in plants: An overview // J. Hazard. Mater. 2021. Vol. 427. P. 1−14. https://doi.org/10.1016/j.jhazmat.2021.127891




DOI: http://dx.doi.org/10.30970/vlubs.2022.87.07

Посилання

  • Поки немає зовнішніх посилань.