ЧУТЛИВІСТЬ ЕРИТРОЦИТІВ ЩУРІВ РІЗНОГО ВІКУ ДО СТРЕСОВОГО ВПЛИВУ
Анотація
У роботі досліджено вікові особливості чутливості еритроцитів 1- і 12-місячних щурів до гіпертонічних умов середовища після їхньої модифікації геміном.
Встановлено, що рівень гемолітичного ушкодження еритроцитів як 1-місячних, так і 12-місячних щурів залежить від часу інкубації в гіпертонічних розчинах сахарози та її концентрації. Значне збільшення ушкодження відбувається за концентрацій 0,5–0,8 М під час інкубації 2, 10, 30 і 60 хв (8–10 разів). Аналіз пошкодження клітин залежно від концентрації сахарози за одного і того ж часу інкубації показав, що для 10, 30, і 60 хв можна спостерігати початкове зростання чутливості, досягнення максимуму (10 хв – 0,8 М, 30 хв – 0,7 М , 60 хв – 0,6 М) і подальше її зниження як для 1-місячних, так і для 12-місячних щурів.
Встановлено, що обробка геміном підвищує рівень гіпертонічного пошкождення еритроцитів щурів 1-місячного віку після їхньої інкубації в сахарозних середовищах. Максимальна різниця в чутливості оброблених і контрольних клітин спостерігається за часу інкубації 10 хв і 30 хв (33±4 % та 18±2 %, 56±4 % та 44±3 % відповідно). Рівень пошкодження еритроцитів щурів 12-місячного віку за цих же умов змінюється незначно: для 10 і 30 хв інкубації (21±3 % та 15±2 %, 27±3 % та 23±2 %, відповідно). Оскільки гемін є модифікатором білка 4.1, змінюючи його структуру, а отже, й фукцію, отримані дані вказують на важливість зв’язків білок 4.1-спектрин для підтримки механічної стабільності еритроцитів молодих тварин.
Загальний рівень гемолітичного пошкодження еритроцитів 12-місячних тварин нижчий як для контрольних, так і для модифікованих клітин після інкубації в усіх концентраціях сахарози. Відсоток гемолізу знижується у 2-3 рази.
Таким чином, еритроцити 1-місячних і 12-місячних щурів значно відрізняються за чутливістю як до модифікації геміном, так і до стресового впливу гіпертонічних розчинів сахарози. Клітини старших тварин демонструють нижчий рівень пошкодження в обох випадках. Можливо, це пов’язано з меншою доступністю макромолекулярних комплексів, що підтримують стабільність мембрани, для модифікуючого впливу геміну і середовищ із низькою іонною силою, а також різним розподілом навантаження на макромолекулярні структури, що підтримують цілісність і механічну стабільність мембрани у тварин різного віку.
Ключові слова
Повний текст:
PDFПосилання
1. Berezniakova A. I., Zhemela O. D. Zdatnist do deformatsii membran erytrotsytiv u shchuriv riznoho viku pry hipoksii // Fiziol. zhurnal. 2013. T. 59 № 3. S. 72-77.
https://doi.org/10.15407/fz59.03.072
2. Koba L. V., Shapkina O. O., Zhuikova A. Ye., Bondarenko V. A. Stiikist erytrotsytiv shchuriv riznoho viku do hipertonichnykh umov seredovyshcha // Visn. problem biolohii i medytsyny. 2018. Vyp. 3 (145). S. 389-392.
https://doi.org/10.29254/2077-4214-2018-3-145-389-392
3. Luhovskyi S. P. Vikovi osoblyvosti shkidlyvoi dii malykh doz svyntsiu na erytrotsyty shchuriv pry yoho tryvalomu vplyvi na orhanizm // Dovkillia ta zdorovia. 2010. № 4. S. 17-22.
4. Oleinyk O. A., Ramazanov V. V., Bondarenko V. A. Posthypertonycheskyi lyzys modyfytsyrovannykh erytrotsytov v tsytratnoi srede // Problemy kryobyolohyy. 2003. № 3. C. 21-29.
5. Shpakova N. M., Orlova N. V., Nypot E. E. ta in. Osmotycheskaia chuvstvytelnost erytrotsytov mlekopytaiushchykh pry modyfykatsyy ykh yskhodnoho sostoianyia // Vestn. problem byolohyy y medytsyny. 2016. Vyp. 2. T. 3 (130). S. 356-361.
6. Basu A., Chakrabarti A. Hemoglobin interacting proteins and implications of spectrin hemoglobin interaction // J. Proteomics. 2015. Vol. 128. P. 469-475.
https://doi.org/10.1016/j.jprot.2015.06.014
7. Belcher John D., Beckman Joan D., Balla Gyorgy et al. Heme degradation and vascular injury // Antioxid Redox Signal. 2010. Vol. 1. N 2. P. 233-248.
https://doi.org/10.1089/ars.2009.2822
8. Ciana A., Achilli C., Minetti G. Spectrin and other membrane-skeletal components in human red blood cells of different age // Cell Physiol. Biochem. 2017. Vol. 42. N 3. P. 1139-1152.
https://doi.org/10.1159/000478769
9. Das D., Patra M, Chakrabarti A. Binding of hemin, hematoporphyrin, and protoporphyrin with erythroid spectrin: fluorescence and molecular docking studies // Eur. Biophys. J. 2015. Vol. 44. N 3. P. 171-182.
https://doi.org/10.1007/s00249-015-1012-2
10. Das D., Tarafdar P. K., Chakrabarti A. Structure-activity relationship of heme and its analogues in membrane damage and inhibition of fusion // FEBS Letters. 2018. Vol. 592. N 14. P. 2458-2465.
https://doi.org/10.1002/1873-3468.13165
11. Gonzalez L. M., Moeser A. J., Blikslager A. T. Animal models of ischemia-reperfusion-induced intestinal injury: progress and promise for translational research // Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol. 2015. Vol. 308. P. 63-75.
https://doi.org/10.1152/ajpgi.00112.2013
12. Kelkar D. A., Chattopadhyay A., Chakrabarti A., Bhattacharyya M. Effect of ionic strength on the organization and dynamics of tryptophan residues in erythroid spectrin: A fluorescence approach // Biopolymers. 2005. Vol. 77. N 6. P. 325-334.
https://doi.org/10.1002/bip.20233
13. Kozlova E., Chernysh A., Moroz V. et al. Transformation of membrane nanosurface of red blood cells under hemin action // Sci Rep. 2014. Vol. 4. N 6033. P. 1-11.
https://doi.org/10.1038/srep06033
14. Kumar D., Rizvi S. I. Markers of oxidative stress in senescent erythrocytes obtained from young and old age rats // Rejuvenation Res. 2014. Vol. 17. N 5. P. 446-452.
https://doi.org/10.1089/rej.2014.1573
15. Matthews K., Duffy S. P., Myrand-Lapierre M. E. et al. Microfluidic analysis of red blood cell deformability as a means to assess hemin-induced oxidative stress resulting from Plasmodium falciparum intraerythrocytic parasitism // Integr. Biol. (Camb). 2017. Vol. 9. N 6. P. 519-528.
https://doi.org/10.1039/c7ib00039a
16. Mester A., Magyar Z., Molnar A. Age- and gender-related hemorheological alterations in intestinal ischemia-reperfusion in the rat // J. Surg. Res. 2018. Vol. 225. P. 68-75.
https://doi.org/10.1016/j.jss.2017.12.043
17. Moersdorf D., Egee S., Hahn C. Transmembrane potential of red blood cells under low ionic strength conditions // Cell Physiol. Biochem. 2013. Vol. 31. N 6. P. 875-882.
https://doi.org/10.1159/000350105
18. Rebrova T. Y., Afanasiev S. A., Popov S. V. Age-dependent changes in Na(+),K(+)-ATPase activity and lipid peroxidation in membranes of erythrocytes during cardiosclerosis development in rats // Bull Exp. Biol. Med. 2016. Vol. 161. N 2. P. 235-236.
https://doi.org/10.1007/s10517-016-3384-4
19. Salomao M., Zhang X., Yang Y. et al. Protein 4.1R-dependent multiprotein complex: New insights into the structural organization of the red blood cell membrane // Proc Natl Acad. Sci. USA. 2008. Vol. 105. N 23. P. 8026-8031.
https://doi.org/10.1073/pnas.0803225105
20. Sauberman N., Fortier N. L., Joshi W. et al Spectrin-haemoglobin crosslinkages associated with in vitro oxidant hypersensitivity in pathologic and artificially dehydrated red cells // British. J. Haematol. 2008. Vol. 54. N 1. P. 15-28.
https://doi.org/10.1111/j.1365-2141.1983.00015.x
21. Singh S., Pandey K. B., Rizvi S. I. Erythrocyte senescence and membrane transporters in young and old rats // Arch. Physiol. Biochem. 2016. Vol. 122. N 4. P. 228-234.
https://doi.org/10.1080/13813455.2016.1190761
22. Somogyi V., Peto K., Deak A. Effects of aging and gender on micro-rheology of blood in 3 to 18 months old male and female Wistar (Crl:WI) rats // Biorheology. 2018. Vol. 54. N 5-6. P. 127-140.
https://doi.org/10.3233/BIR-17148
23. Welbourn E. M., Wilson M. T., Yusof A. et al. The mechanism of formation, structure and physiological relevance of covalent hemoglobin attachment to the erythrocyte membrane // Free Radic. Biol. Med. 2017. Vol. 103. P. 95-106.
https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2016.12.024
DOI: http://dx.doi.org/10.30970/vlubs.2019.81.15
Посилання
- Поки немає зовнішніх посилань.
