INFLUENCE OF SPIROCARBONE AND DERIVATIVES OF PYRROLOPYRIMIDINEDIONS ON PHYSICAL AND CHEMICAL PROPERTIES OF THE HEMOGLOBIN LIGAND FORMS OF BLOOD IN VITRO
DOI: http://dx.doi.org/10.30970/sbi.0302.036
Abstract
The effect of heterocyclic substance spirocarbon and pyrrolopyrimidinedione derivatives was studied on the hemoglobin ligand forms dynamics (RHb, HbO2, HbCO, SHb, MetHb), its basic stability, methemoglobin peroxidase activity and spectrophotometric characteristics of CNMetHb-Coomassi G-250 in the healthy donors’ blood. It was shown that spirocarbon causes a slight HbO2 decrease. In the experiments with pyrrolopyrimidindion derivatives the everage HbO2 values are in the range of control. There was carried out an analysis of HbO2, MetHb, CNMetHb electron spectra and the electron spectra of the complexes CNMetHb-Coomassi G-250. It was testified that spirocarbon causes a certain increase of basic stable hemoglobin and decrease of peroxydase activity. The pyrrolopyrimidinedione derivatives result in increasing of methemoglobin peroxydase activity in the tested samples.
Keywords
Full Text:
PDF (Українська)References
1. Білий О.І., Дудок К.П., Лук'янець В.М. Визначення вмісту гемоглобіну та його лігандних форм у цільній крові за методом абсорбційної спектроскопії. Методичні вказівки. Львів: Вид. центр ЛДУ, 1998. 12 с. | |
| |
2. Беженар А.А., Влох І.Й., Петрашко Л.Я. та ін. Дослідження впливу "Спірокарбону" на спектральні характеристики лігандних форм гемоглобіну крові людей, хворих на алкоголізм. ІІІ Міжнародна конференція молодих науковців "Біологія: від молекули до біосфери" (18-21 листопада 2008 р., м. Харків): Тези доп. Харків, 2008: 19-20. | |
| |
3. Дубинина Е.Е. Окислительная модификация белков. Успехи совр. биологии, 1993; 113 (1): 71-81. | |
| |
4. Дудок К.П., Білий Р.О., Федорович А.М. Дослідження лігандних форм гемоглобіну методом електронної оптичної спектроскопії. Вісник Львів. ун.-ту. Сер. біол, 2002; 29: 32-36. | |
| |
5. Дюбук Л.С., Дефер Ж.В. Алкоголізм: Гостра та хронічна інтоксикація. Медицина світу, 1997; 3, (4): 184-193. | |
| |
6. Зенков Н.К., Ланкин В.З., Меньшова Е.Б. Окислительный стресс: биохимический и патофизиологический аспект. М.: Маик, 2001. 343 с. | |
| |
7. Ильина Л.В., Веревка С.В. Лигандиндуцированное структурирование полиреактивных иммуноглобулинов. Укр. біохім. журнал, 2003; 75 (6): 56 - 61. | |
| |
8. Иржак Л.И. Гемоглобины и их свойства. М.: Наука, 1975. 239 с. | |
| |
9. Каліман П.А. Регуляція метаболізму за умов надходження до організму токсичних сполук довкілля. Матеріали ІХ Українського біохімічного з'їзду (24-27 жовтня 2006, Харків). Укр. біохім. журнал, 2006; 2: 150. | |
| |
10. Кошелева В.Д., Бойко Р.Т., Ересько В.А. Влияние спирокарбона на гипоталамо-гипофизарную нейросекреторную систему (ГГНС) растущих животных. Материалы Всеукр. науч.-практ. конф, Сб. тез. Херсон, 1994. 103 с. | |
| |
11. Крикливый И.А., Рекун Г.М, Артюх В.П., Стародуб Н.Ф. Методы изучения функциональных свойств гемоглобина. Методы молекулярной биологии. Киев: Наук. думка, 1979: 191-200. | |
| |
12. Кучеренко Ю.В., Розанова Е.Д. Влияние криопротекторов на связывание бромтимолового синего метгемоглобином быка. Укр. біохім. журнал, 2001; 73, (4): 65-68. | |
| |
13. Кушаковский И.С. Клинические формы повреждения гемоглобина. Ленинград, 1968. 230 с. | |
| |
14. Речицький О.Н., Єресько В.А., Дудок К.П., Сибірна Н.О. Дослідження впливу "спірокарбону" на структурно-функціональний стан еритроцитарних мембран периферичної крові здорових людей та хворих на алкоголізм. Матер. ІІІ Всеукр. наук.-практ. конф. "Теорія і практика сучасного природознавства", присвяч. 90-річчю утворення Херсонського держ. ун-ту. Зб. ст. Херсон, 2007: 47-52. | |
| |
15. Сибірна Н.О., Великий М.М. Цитологічні та фізико-хімічні методи дослідження крові. Метод. посібник. Львів: Вид. центр ЛДУ, 72 с. | |
| |
16. Сибірна Н., Люта М., Бурда В. та ін. Вплив системи L-аргінін:NO на динаміку вмісту лігандних форм та спектральні характеристики гемоглобіну за умов цукрового діабету 1-го типу. Медична хімія, 2004; 6 (3): 26-29. | |
| |
17. Стародуб Н.Ф., Артюх В.П. Содержание SH-групп в отдельных фракциях гемоглобина крыс. Укр. биохим. журнал, 1978; 50 (1): 76-80. | |
| |
18. Чувилин Ф.Т., Серебренникова Г.А., Евстигнеева Р.П. Аллостерические регуляторы обратимой оксигенации гемоглобина. Биоорг. химия, 1990; 16 (9): 1157-1176. | |
| |
19. Veliky M.M., Bilyi O.I., Dudok K.P. Determination of hemoglobin derivatives in blood by methot of optical density ratio. Light and optics in biomedicine, 2001; 4515:199-201. | |
| |
20. Drabkin D.L. The crystallographic and optical properties of the hemoglobin of man in comparison with those of other speciens. The Journal of Biological Сhemistry, 1946; 164, (2): 703-723. | |
| |
21. Dudok K., Dudok T., Vlokh I. et al. Optical Spectra of Hemoglobin Taken form Alcohol Dependent Humans. Ukr. J. Phys.Optіcs, 2005; 6 (4): 142-145. | |
| |
22. Dudok K.P., Moroz O.M., Dudok T. et al. Spectroscopic study of haemoglobin ligands forms and erythrocyte membrane dynamics at alcohol intoxication of white rats. Ukr. J. Phys. Opt, 2004; 5 (1): 32-36. | |
| |
23. Dudok K., Dudok T., Vlokh I. et al. Optical Spectra of Hemoglobin Taken form Alcohol Dependent Humans. Ukr. J. Phys. Optіcs, 2005; 6 (4): 142-145. | |
| |
24. Huisman T.H.J, Miller A., Schroder W.A. A γG -type of the hereditary persistence of fetal hemoglobin with β-chain production in cis. Amer. J. Human Genet, 1975; 27 (6): 765-777. | |
| |
25. Perutz M.F. Regulation of oxygen affinity of hemoglobin: influence of structure of the globin on the heme iron. Ann. Review of Biochem, 1979; 48: 327-386. | |
| |
26. Perutz V.F. Mechanism of denaturation of hemoglobin by alkali Ann. Review of Biochem, 1974; 247 (5450): 341-344. |
Refbacks
- There are currently no refbacks.
Copyright (c) 2009 Studia biologica
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.