THE ELECTROPHORETIC ANALYSIS OF SPECTRA OF ACID SOLUBLE PROTEINS AND ANTIOXIDANT ENZYMES OF MOSES UNDER THE INFLUENCE OF HEAVY METALS

O. L. Baik


DOI: http://dx.doi.org/10.30970/sbi.0402.128

Abstract


The changes of electrophoretic spectra of acid soluble proteins and multiple molecular forms of superoxide dismutase and peroxidase have been analysed in the moss Funaria hygrometrica Hedw. grown in media with different concentrations of copper sulfate and zinc sulfate from 1,0 to 100,0 µМ. It was shown that only subletal concentrations of Cu2+ and Zn2+ caused considerable quantitative and qualitative changes of the fractions of the acid soluble proteins and multiple molecular forms of the enzymes. It was established that the influence of Cu2+ions on the electrophoretic mobility and expressivity was higher then that of Zn2+ ions. It can be explained through higher toxicity of the former than that of latter.


Keywords


mosses, heavy metals, the electrophoretic analysis of spectra of acid soluble proteins and multiple molecular forms of enzymes, superoxide dismutase, peroxidase

References


1. Андреева В.А. Фермент пероксидаза: Участие в защитном механизме растений. Москва: Наука, 1988: 128 с.

2. Артемьева С.С., Солодилова О.С. Активность и изоферментный состав пероксидазы у С3 - и С4 - растений при солевом стрессе В кн.: Биология - наука ХХI века. IX Международная Пущинская школа - конф. молодых ученых. 18-22 апреля 2005 г. Пущино. Москва, 2005: 125-127.

3. Баїк О.Л. Зміни активності ферментів - антиоксидантів мохів за дії міді та цинку. Біологічні студії (Studia Biologica), 2009; 3(3): 83-88.
https://doi.org/10.30970/sbi.0303.077

4. Корочкин Л.И., Серов О.А., Пудовкин А.И. и др. Генетика изоферментов. Москва: Наука, 1977: 278 с.

5. Методы биохимического исследования растений /Под ред. А. И. Ермакова. 3-е изд., переработанное и дополненное. Ленинград: Агропромиздат, 1987: 325 с.

6. Озолина Г.Р. Клавиня Л., Лапиня П. Супероксиддисмутазная активность у растений в зависимости от уровня обеспеченности их медью. Физиолого-биохимические исследования растений. Рига: Знатне, 1978: 64-75.

7. Пастухова Л.Н. Детоксикация тяжелых металлов у растений. Донецк, 2008: 218-225. - Режим доступу:
http://www.nbuv.gov.ua/ portal/Chem_Biol/peop/2008/218-226.pdf

8. Пиріжок Р.Ю., Волков Р.А., Панчук І.І. Активність пероксидази проростків кукурудзи в умовах теплового стресу. Физиология и биохимия культурных растений, 2009; 41(1): 44-49.

9. Рачковская М.М., Ким Л.О. Изменение активности некоторых оксидаз как показатель адаптации растений к условиям промышленного загрязнения. В кн. Газоустойчивость растений /Под ред. Николаевского В.С. Новосибирск: Наука, 1980: 117-126.

10. Серегин И.В., Иванов В.Б. Физиологические аспекты токсического действия кадмия и свинца на высшие растения. Физиология растений, 2001; 48(4): 606-630.

11. Трач В.В., Стороженко В.А. Супероксиддисмутаза как компонент антиоксидантной системы растений при абиотических стрессовых воздействиях. Физиология и биохимия культурных растений, 2007; 39(4): 291-302.

12. Foyer C. H., Noctor G. Redox homeostasis and antioxidant signaling. A metabolic interface between stress perception and physiological responses. Plant Cell, 2005; 17(5): 1866-1876.
https://doi.org/10.1105/tpc.105.033589
PMid:15987996 PMCid:PMC1167537

13. Garcia A., Baquedano F.J., Navarro P., Castillo F.J. Oxidative stress induced by copper in sunflower plants. Free Rad. Res, 1999; 31: 51-57.
https://doi.org/10.1080/10715769900301311

14. Grill E., Winnacker E.-L., Zenk M.H. Phytochelatins, a class of heavy-metal binding peptides from plants are functionally analogous to metallothioneins. Proc. Natl. Acad. Sci, 1987; 84: 439-443.
https://doi.org/10.1073/pnas.84.2.439
PMid:16593801 PMCid:PMC304223

15. Grill E., Winnacker E.-L., Zenk M.H. Phytochelatins: the principal heavy-metal complexing peptides of higher plants. Science,1985; 230: 674-676.
https://doi.org/10.1126/science.230.4726.674
PMid:17797291

16. Howden R., Goldsbrought P.B., Andersen C.S., Cobbett C.S. Cadmium - sensitive mutants of Arabidopsis thaliana. Plant Physiol., 1995; 107: 1059-1066.
https://doi.org/10.1104/pp.107.4.1059
PMid:7770517 PMCid:PMC157237

17. Lowry O. A., Rosenbrough N.J., Farr A.L., Randall R.I. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem, 1951; 193(1): 265-275.

18. Reese R.N., Wagner G.J. Properties of tobacco Cd-binding peptide: unique non metallotthione in Cd-ligands. Biochem. J, 1987; 241: 641-647.
https://doi.org/10.1042/bj2410641
PMid:3593213 PMCid:PMC1147612

19. Taylor I.E.P., Schofield W.B., Elliot A.M. Analysis of moss dehydrogenases by polyacrylamide dise electrophoresis. Can. J. Bot, 1970; 48: 367-369.
https://doi.org/10.1139/b70-052

20. Tukendorf A., Lyszcz A., Baszynski T. Copper binding proteins in spinach tolerant of excess copper. J. Plant Physiol, 1984; 115: 351-360.
https://doi.org/10.1016/S0176-1617(84)80034-6


Refbacks

  • There are currently no refbacks.


Copyright (c) 2010 Studia biologica

Creative Commons License
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.