ВПЛИВ ІНСУЛІНУ НА АДАПТАЦІЙНУ ЗДАТНІСТЬ МІТОХОНДРІЙ АЦИНАРНИХ КЛІТИН ПІДШЛУНКОВОЇ ЗАЛОЗИ ЩУРІВ
Анотація
Інсулін збільшує базальну та агоніст-стимульовану секрецію ацинарних клітин підшлункової задози, що є енергозатратним процесом та потребує достатньої кількості субстратів окиcнення. За окиснення пірувату холецистокінін значно підвищує швидкість дихання ацинарних клітин підшлункової залози. Проте недостаньо зрозуміло, як впливає інсулін на роботу мітохондрій у спокої та за активації секреції. Експерименти проводили на щурях самцях лінії Вістар масою 250–300 г, що перебували на стандартрій дієті та голодували 12 годин перед експериментом. Панкреатичні ацинуси ізолювали з колагеназою. Базальне і FCCP-стимульоване дихання ізольованих панкреатичних ацинусів щурів вимірювали за допомогою електрода Кларка. Статистичну вірогідність (P) різниці між середніми арифметичними оцінювали парним t-тестом або двофакторним дисперсійним аналізом з повторами та post-hoc тестом Turkey. Адаптаційну здатність мітохондрій оцінювали за максимальною швидкістю роз’єднаного дихання. Адаптаційна була вищою, коли як субстрат окиснення використовували піруват (2 ммоль/л), у порівнянні із глюкозою (10 ммоль/л). Інкубація з інсуліном (100 нмоль/л) впродовж 20 хв підвищувала швидкість базального дихання та адаптаційну здатність мітохондрій панкреатичних ацинусів за використання глюкози, але не пірувату. Холецистокінін (0.1 нмоль/л, 30 хв) збільшував швидкість базального та максимального роз’єднаного дихання ацинарних клітин за окиснення пірувату, але інсулін повністю нівелював це зростання адаптаційної здатності мітохондрій. Отже, інсулін підвищує окиснення глюкози у ацинарних клітинах підшлункової залози у стані спокою, але пригнічує окиснення пірувату за стимуляції секреції холецистокініном. Для з’ясування механізмів впливу інсуліну на метаболізм пірувату у цих клітинах необхідні подальші дослідження.
Ключові слова
Посилання
Bilonoha O.O., Manko B.O., Manko V.V. Vplyv atsetylkholinu ta kholetsystokininu na adaptatsiinu zdatnist mitokhondrii atsynarnykh klityn pidshlunkovoi zalozy // Fiziol. zhurn. 2019. T. 65. № 4. S. 73-81. https://doi.org/10.15407/fz65.04.073
Berry S.M, Fink A.S. Exogenous insulin does not influence CCK- and meal-stimulated pancreatic secretion // Pancreas. 1996. Vol. 12. P. 345-350. https://doi.org/10.1097/00006676-199605000-00004
Clot J.-P., Chantal B., B. de Galle'e, Postel-Vinay M.-C., Durand D., Desbuquois B. Effects of growth hormone on pyruvate dehydrogenase activity in intact rat liver and in isolated hepatocytes: comparison with insulin // Metabolism. 1988. Vol. 37. P. 1101-1106. https://doi.org/10.1016/0026-0495(88)90075-3
Danielsson A. Effects of glucose, insulin and glucagon on amylase secretion from incubated mouse pancreas // Pflugers Arch. 1974. Vol. 348. P. 333-342. https://doi.org/10.1007/BF00589222
Denton R.M., McCormack J.G., Rutter G.A., Burnett P., Edgell N.J., Moule S.K., Diggle T.A. The hormonal regulation of pyruvate dehydrogenase complex // Adv. Enzyme Regul. 1996. Vol. 36. P. 183-198. https://doi.org/10.1016/0065-2571(95)00020-8
Duan R.D., Poensgen J., Wicker C., Westrom B., Erlanson-Albertsson C. Increase in pancreatic lipase and trypsin activity and their mRNA levels in streptozotocin-induced diabetic rats // Dig Dis Sci. 1989. Vol. 34. P. 1243-1248. https://doi.org/10.1007/BF01537273
Garry D.J., Garry M.G., Williams J.A., Mahoney W.C., Sorenson R.L. Effects of islet hormones on amylase secretion and localization of somatostatin binding sites // Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 1989. Vol. 256. P. 897-904. https://doi.org/10.1152/ajpgi.1989.256.5.G897
Hardt P.D., Ewald N. Exocrine pancreatic insufficiency in diabetes mellitus: a complication of diabetic neuropathy or a different type of diabetes? // Exp. Diabetes Res. 2011. Vol. 2011. https://doi.org/10.1155/2011/761950
Juma L.M., Singh J., Pallot D.J., Salido G.M., Adeghate E. Interactions of islet hormones with acetylcholine in the isolated rat pancreas // Peptides. 1997. Vol. 18. P. 1415-1422. https://doi.org/10.1016/S0196-9781(97)00202-7
Korc M., Sankaran H., Wong K.Y., Williams J.A., Goldfine I.D. Insulin receptors in isolated mouse pancreatic acini // Biochem Biophys Res Commun. 1978. Vol. 84. P. 293-299. https://doi.org/10.1016/0006-291X(78)90169-9
Korc M., Iwamoto Y., Sankaran H., Williams J.A., Goldfine I.D. Insulin action in pancreatic acini from streptozotocin-treated rats. I. Stimulation of protein synthesis // Am. J. Physiol. Gastrointest Liver Physiol. 1981. Vol. 240. P. 56-62. https://doi.org/10.1152/ajpgi.1981.240.1.G56
Lee Y.L, Kwon H.Y, Park H.S, Lee T.H, Park H.J. The role of insulin in the interaction of secretion and cholecystokinin in exocrine secretion of the isolated perfused rat pancreas // Pancreas. 1996. Vol. 12. P. 58-63. https://doi.org/10.1097/00006676-199601000-00007
Mankad P., James A., Siriwardena A.K., Elliott A.C., Jason I. E. Bruce. Insulin Protects Pancreatic Acinar Cells from Cytosolic Calcium Overload and Inhibition of Plasma Membrane Calcium Pump // J Biol Chem. 2012. Vol. 287. N 3. P. 1823-1836. https://doi.org/10.1074/jbc.M111.326272
Manko B.O., Manko V.V. Mechanisms of respiration intensification of rat pancreatic acini upon carbachol-induced Ca2+ release // Acta Physiol (Oxf). 2013. Vol. 208. N 4. P. 387-99. https://doi.org/10.1111/apha.12119
Manko B.O., Bilonoha O.O., Manko V.V. Adaptive respiratory response of rat pancreatic acinar cells to mitochondrial membrane depolarization // Ukr. Biochem. J. 2019. Vol. 91. N 3. P. 34-45. https://doi.org/10.15407/ubj91.03.034
Mossner J., Logsdon C.D., Williams J.A., Goldfine I.D. Insulin, via its own receptor, regulates growth and amylase synthesis in pancreatic acinar AR42J cells // Diabetes. 1985. Vol. 34. P. 891-897. https://doi.org/10.2337/diabetes.34.9.891
Otsuki M., Williams J.A. Direct Modulation of Pancreatic CCK Receptors and Enzyme Secretion by Insulin in Isolated Pancreatic Acini from Diabetic Rats // Diabetes. 1983. Vol. 32. N 3. Р. 241-246. https://doi.org/10.2337/diabetes.32.3.241
Parker J.C., Jarett L. Insulin Mediator Stimulates Pyruvate Dehydrogenase of Intact Liver Mitochondria // Diabetes. 1985. Vol. 34. P. 92-97. https://doi.org/10.2337/diabetes.34.1.92
Patel R., Singh J., Yago M.D., Vilchez J.R., Martinez-Victoria E., Manas M. Effect of insulin on exocrine pancreatic secretion in healthy and diabetic anaesthetised rats // Mol Cell Biochem. 2004. Vol. 261. P. 105-110. https://doi.org/10.1023/B:MCBI.0000028744.13307.73
Saito A., Williams J.A., Kanno T. Potentiation by insulin of the acetylcholine-induced secretory response of the perfused rat pancreas // Biomedical Research. 1980. Vol. 1. P. 101-103. https://doi.org/10.2220/biomedres.1.101
Saito A., Williams J.A., Kanno T. Potentiation of cholecystokinin-induced exocrine secretion by both exogenous and endogenous insulin in isolated and perfused rat pancreata // J. Clin. Invest. 1980. Vol. 65. P. 777-782. https://doi.org/10.1172/JCI109727
Tsai A., Cowan M.R., Johnson D.G., Brannon P.M. Regulation of pancreatic amylase and lipase gene expression by diet and insulin in diabetic rats // Am. J. Physiol Gastrointest Liver Physiol. 1994. Vol. 267. P.575-583. https://doi.org/10.1152/ajpgi.1994.267.4.G575
Voronina S.G, Barrow S.L, Simpson A.W. Dynamic changes in cytosolic and mitochondrial ATP levels in pancreatic acinar cells // Gastroenterology. 2010. Vol. 138. P. 1976-1987. https://doi.org/10.1053/j.gastro.2010.01.037
Williams J.A, Goldfine I.D. The insulin-acinar relationship // The Exocrine Pancreas: Biology, Pathobiology and Diseases. VLW Go, JD Gardner, FP Brooks, E Lebenthal, EP DiMagno, GA Scheele (eds). New York, Raven Press. 1986. P. 347-360.
DOI: http://dx.doi.org/10.30970/vlubs.2020.83.03
Посилання
- Поки немає зовнішніх посилань.
